riguardando nel post precedente l'immagine generale di un amminoacido, si nota come il gruppo carbossilico COOH è presente a destra mentre il gruppo amminico NH2 si trova sempre a sinistra. La conseguenza di ciò è che l'estremità finale destra di una catena polipeptidica sarà sempre formata dal gruppo carbossilico libero dell'ultimo amminoacido, come si nota in alto, mentre l'estremità iniziale sinistra della catena sarà sempre formata dal gruppo amminico libero del primo amminoacido. Questa è una conseguenza logica, non c'è molto da capire. Diremo che ogni catena polipeptidica ha una polarità, ossia presenta due estremità con comportamenti opposti, una acida detta estremità carbossiterminale e l'altra basica detta estremità amminoterminale.
La semplice successione dei vari amminoacidi nella catena polipeptidica:
NH2-A-A-A-A-A-A-A-A-A-A-A-A-A-A-A-A-A-A-COOH
prende il nome di STRUTTURA PRIMARIA DI UNA PROTEINA. Tale struttura esiste grazie ai legami peptidici perchè sono questi che tengono uniti gli amminoacidi uno dietro l'altro. La sequenza degli amminoacidi non è casuale, come sicuramente saprete esistono 20 amminoacidi principali es. glicina, alanina, leucina, isoleucina, triptofano, fenilalanina, tirosina e così via. La presenza in un determinato punto della catena di un amminoacido o di un altro non è casuale ma è dettata dal DNA. Più precisamente possiamo dare una prima semplice definizione di gene: un gene è un pezzetto di DNA che contiene la ricetta per sintetizzare una singola catena polipeptidica, quindi regola nel dettaglio quali e quanti amminoacidi dovranno legarsi uno dietro l'altro. E' bene precisare però che non tutti i geni codificano per catene polipeptidiche. Bisogna capire che l'importanza della struttura primaria di una proteina è enorme: una proteina può essere formata anche da migliaia di amminoacidi che si susseguono uno dietro l'altro con un ordine estremamente preciso e spesso basta che un singolo amminoacido soltanto venga sostituito per errore con un altro per dare origine ad una catastrofe di una gravità indescrivibile. Anche un solo amminoacido messo nel posto sbagliato può dare origine ad una proteina che funziona male e se questa proteina non funzionante (mutata) è essenziale per la cellula spesso la cellula va inesorabilmente incontro alla morte o comunque funziona male ed è questa la genesi di patologie anche molto gravi o di microrganismi più resistenti.
Questo piccolo video che per ora vi consiglio di guardare solo dal minuto 0.00 al minuto 0.12 mostra la struttura primaria di una proteina in modo semplice e schematico. Ogni pallino è un amminoacido. Una lunga catena polipeptidica in natura tende a ripiegarsi e ad avvolgersi su se stessa dando origine ad una struttura tridimensionale. La struttura primaria della catena polipeptidica è infatti lineare ma se questa si piega su se stessa ne deriva una struttura tridimensionale. Immaginate di avere un filo lungo 20 cm, questa è a nostra struttura primaria lineare. Prendiamo i primi 5 cm e li avvolgiamo ad elica poi lasciamo così come sono i successivi 4 cm, poi avvolgiamo ad elica gli altri 5 cm che seguono e così via, alcune parti le lasciamo lineari e altre le pieghiamo in diversi modi dandone una struttura tridimensionale. Questo è proprio ciò che accade ad una catena polipeptidica: alcune parti tendono ad avvolgersi ad elica, altre rimangono lineari, altre ancora si avvolgono in modo differente e nel complesso ci troviamo di fronte ad una struttura non più lineare ma tridimensionale della catena polipeptidica. Questa prende il nome di STRUTTURA SECONDARIA DI UNA PROTEINA. Ora per capire meglio riguardate il video in alto dal minuto 0.11 al minuto 0.30 e notate come alcune parti della catena si avvolgono ad elica ed altre si "pieghettano" e altre ancora rimangono lineari.
Guardate anche questo video molto didattico che mostra quanto detto:
Dal minuto 0.00 a 0.07 si nota la struttura primaria della catena polipeptidica, dal minuto 0.08 fino alla fine si nota la struttura secondaria della catena. Vedete che alcune parti di essa si avvolgono ad elica ---> questo particolare avvolgimento si chiama STRUTTURA AD ALFA ELICA. Altre parti le vedete invece pieghettate con segmenti che scorrono paralleli l'uno rispetto all'altro e questa particolare struttura si chiama FOGLIETTO BETA. La struttura ad alfa elica e quella a foglietto beta pieghettato sono le più comuni, avvengono di frequente, e caratterizzano la struttura secondaria di una proteina, tale struttura ripeto non è più lineare ma tridimensionale. Perchè esiste la struttura secondaria di una proteina? Ciò vale a dire: per quale motivo una catena polipeptidica tende a ripiegarsi su se stessa formando strutture ad alfa elica e strutture a foglietto beta? Perchè vi sono alcune parti di amminoacidi che tendono ad attirarsi elettrostaticamente e si formano legami a idrogeno che tengono unite queste regioni. Nei post precedenti ho descritto come si forma un legame a idrogeno, allo stesso modo cercate di capire in che modo può formarsi in questo contesto. Nell'ultimo video postato in alto se guardate dai minuti 0.34 alla fine vedete che i legami a idrogeno sono rappresentati da tratteggi e sono i pilastri che reggono l'intera struttura ad alfa elica e anche il ripiegamento beta.
Ma non è finita qui. In natura una catena polipeptidica a struttura secondaria tende a ripiegarsi ulteriormente su se stessa formando una struttura tridimensionale più complessa chiamata STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE. Questo video in basso mostra quanto detto, prestate particolare attenzione all'inizio:
Perchè avviene ciò? L'ulteriore ripiegamento avviene perchè alcune parti della struttura sono attratte elettrostaticamente da altre e questo perchè nella catena polipeptidica vi sono alcuni amminoacidi che hanno una leggera carica positiva e altri che hanno una leggera carica negativa. Sapendo che due cariche opposte si attraggono e due cariche uguali si respingono, il risultato finale di queste attrazioni e repulsioni è il ripiegamento ulteriore della catena polipeptidica che da appunto origine ad una struttura tridimensionale più complessa detta struttura terziaria. Un altro tipo di legame che contribuisce a stabilizzare la struttura terziaria è un legame covalente detto ponte disolfuro ---> nel post precedente abbiamo detto che ogni amminoacido differisce dagli altri perchè è legato ad un gruppo di atomi che varia detto gruppo R. Vi è un tipo di amminoacidi chiamati CISTEINE che nel loro gruppo R contengono zolfo (S):
Immagine: 54,67 KB
Ecco qui in alto il nostro amminoacido cisteina: riconosciamo l'atomo di carbonio centrale (C), riconosciamo il gruppo carbossilico COOH che ho cerchiato in blu, riconosciamo il gruppo amminico NH2 cerchiato in rosso e riconosciamo l'atomo di idrogeno (H) non cerchiato. Tutta questa parte è chimicamente identica in tutti gli amminoacidi esistenti. Ciò che caratterizza la cisteina e la rende tale, unica e diversa rispetto agli altri amminoacidi è la presenza del suo gruppo R che è il gruppetto di atomi cerchiato in verde. Notate la presenza dello zolfo (S). Quindi quando nella catena polipeptidica si trovano due amminoacidi di cisteina uno di fronte all'altro, gli atomi di zolfo (S) tendono a reagire formando un legame covalente che li terrà uniti:
Immagine: 36,77 KB
Ecco, in questa immagine in alto vedete a sinistra due cisteine vicine, cercate di riconoscere i vari componenti, vedete gli atomi di zolfo uno di fronte all'altro e vedete che reagiscono legandosi assieme tramite un legame covalente che li terrà uniti come mostrato a destra. Questo legame si chiama PONTE DISOLFURO--> un ponte che lega due atomi di zolfo. In una catena polipeptidica contenente centinaia di amminoacidi ritrovate molte cisteine e, quando durante i primi ripiegamenti accade che due cisteine si trovano una di fronte all'altro, queste reagiscono immediatamente, si legano tramite ponte disolfuro e in quel punto la catena polipeptidica rimane legata. Essendo presenti tante cisteine anche la probabilità di formazione dei ponti disolfuro è elevata e questo nel complesso stabilizza moltissimo la struttura terziaria di una proteina.. Ricapitolando: immaginate la catena polipeptidica come una catena di piccole calamite attaccate una dietro l'altro, basta un piccolo movimento della catena per far si che le calamite si attraggano e si attacchino tutte velocemente scombinando la struttura lineare e creando un ammasso tridimensionale più complesso. Nel caso delle calamite si ha attrazione e repulsione magnetica mentre nel caso della catena polipeptidica si ha attrazione e repulsione elettrostatica e formazione di ponti disolfuro. Questo da origine alla struttura terziaria di una proteina.
Ancora non è finita qui -----> una singola catena polipeptidica non può andare oltre la struttura terziaria, cioè non arriva più a piegarsi ulteriormente formando strutture ancora più complesse, rimane stabile nella sua struttura terziaria senza cambiare oltre. Però può accadere che più catene polipeptidiche diverse ognuna avente una struttura terziaria si leghino assieme formando appunto una proteina più grossa. Si dice che tale proteina ha una STRUTTURA QUATERNARIA I legami che tengono unite più catene polipeptidiche tra loro, quindi che reggono la struttura quaternaria, sono gli stessi che sono responsabili della struttura terziaria. Ecco un video sulla struttura quaternaria delle proteine:
Notate che più catene polipeptidiche si assemblano e alla fine del video abbiamo il classico esempio dell'emoglobina che è una proteina a struttura quaternaria, infatti vedete che è formata da 4 catene polipeptidiche ognuna di esse avente struttura terziaria.
La struttura quaternaria contiene dentro la struttura terziaria che contiene a sua volta la struttura secondaria che contiene la struttura primaria.
Se volete salvare questa mia piccola lezione scaricatevi anche i relativi video perchè sono carini e molto didattici, aiutano parecchio, molto più di una semplice figura vista in un libro di biologia.
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(7)MACROMOLECOLE(PARTE4):glucidi,proteine,lipidi,ac.nucleici
Inserito il - 25 novembre 2011 : 02:19:04
